Científicos del CSIC identifican un estado estable del aminoácido alanina

nvestigadores del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) han identificado un nuevo estado estable de la alanina, el segundo aminoácido más frecuente en las proteínas. El hallazgo, realizado gracias a la capacidad de cálculo de la plataforma de computación ciudadana Ibercivis, permitirá avanzar en el conocimiento de la estructura terciaria de las proteínas, necesario para poder diseñar fármacos específicos.

Javier Martínez de Salazar, del Instituto de Estructura de la Materia del CSIC, resume la importancia de la investigación: “El número de proteínas de las que se conoce su cadena de aminoácidos es muy elevado. Sin embargo, sólo se ha logrado determinar la estructura terciaria [responsable última de la función biológica de la proteína] de un pequeño porcentaje de las mismas. En este contexto, el conocer todos los estados posibles y estables de cada aminoácido supone un paso más en la resolución del puzzle”.

No todos esos estados (determinados por la posición de los átomos del aminoácido y el ángulo de torsión de sus enlaces covalentes) son igual de estables ni de capaces de conformar proteínas. Para determinar su estabilidad, los investigadores simulan las diferentes formaciones que podría tener el aminoácido en un medio acuoso, similar al del cuerpo humano. Después, miden su nivel de energía mediante cálculos químico cuánticos, ya que a menor energía, mayor estabilidad.

El CSIC logra una foto precisa de una proteína

Una investigación del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) ha desarrollado el microscopio más preciso del mundo, con una resolución que supera en hasta 10 veces a la que se había logrado hasta la fecha. Este avance aumenta las posibilidades de aquello que la biología ha negado al ser humano: observar las cosas que, por su pequeño tamaño, el ojo no es capaz de ver.

Esta técnica se basa en microscopía de fuerzas, que consiste en el registro topográfico de la superficie a observar. Uno de los responsables del avance, el investigador en el Instituto de Microelectrónica de Madrid del CSIC Ricardo García explica el proceso: “Es como un dedo del grosor de una molécula que recorre el material e interpreta su estructura. No obstante, los dispositivos existentes hasta ahora empleaban una fuerza excesiva que alteraba el material,el dispositivo es capaz de registrar la flexibilidad de todas las subunidades de la partícula.